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Courriel :Ěýthomas.stroh [at] mcgill.ca (Thomas Stroh)
TĂ©l : 514-398-2719
Site web :ĚýMNI Microscopy Unit
Publications récentes :
Affiliations académiques : Neurologie et Neurochirurgie
Groupes de rechercheĚý:ĚýCircuits neuronaux,ĚýMaladies neurodĂ©gĂ©nĂ©ratives
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Thomas Stroh s’intéresse aux récepteurs couplés à une protéine G. Sa recherche porte en particulier sur les mécanismes qui gouvernent la disponibilité des récepteurs à la surface cellulaire de neurones et de cellules neuroendocriniennes, pouvant déterminer leur sensibilité à des transmetteurs et des neuropeptides endogènes et, par extension, à des agents pharmacologiques qui agissent aux mêmes récepteurs que les messagers endogènes. En utilisant la famille de récepteurs de la somatostatine comme système modèle, qui se compose de cinq sous-types de récepteurs, il cherche à comprendre comment est régulée la densité de tout sous-type donné de récepteurs à la surface d’une cellule et comment les différents sous-types de récepteurs interagissent dans ce processus.
Le Dr Stroh étudie ces phénomènes in vivo et en culture cellulaire, à partir de lignées cellulaires ordinaires, qu’il transfecte de combinaisons de récepteurs recombinants et de protéines accessoires intervenant dans le trafic intracellulaire, ainsi que de cellules exprimant des récepteurs de la somatostatine par endogénéité. Il applique une combinaison de méthodes biochimiques, neuroanatomiques et de biologie cellulaire à ces études, en accordant une place particulière à une combinaison d’approches de microscopie optique et électronique et de techniques de liaison aux récepteurs pour corréler l’anatomie avec la fonction. Son objectif est d’approfondir les connaissances sur les mécanismes qui régulent cette plasticité dans la sensibilité cellulaire aux transmetteurs, aux peptides et aux médicaments.
Le Pr Stroh supervise aussi l’Unité de microscopie de l’INM, où se trouvent les instruments courants de microscopie de l’INM servant à la microscopie confocale, à la micromanipulation au laser et à la stéréologie.
SĂ©lection de publications:Ěý
Bouchard, J.-F., Horn, K.E., Stroh, T., and Kennedy, T.E., Depolarization Recruits DCC to the Plasma Membrane of Embryonic Cortical Neurons and Enhances Axon Extension in Response to Netrin-1, J. Neurochem. 107 (2), 398-417 (2008)
Sharif, N., Gendron, L., Wowchuk, J., Sarret, P., Mazella, J., Beaudet, A., and Stroh, T., Co-expression of somatostatin receptor subtype 5 (sst5) affects internalization and trafficking of somatostatin receptor subtype 2 (sst2A). Endocrinology 148, 2095-2105 (2007)
Gendron, L., Esdaile, M.J., Mennicken, F., Pan, H., O’Donnell, D., Vincent, J.-P., Devi, L.A., Cahill, C.A., Stroh, T., and Beaudet, A., Morphine priming in rats with chronic inflammation reveals a dichotomy between antihyperalgesic and antinociceptive properties of deltorphin. Neuroscience 144, 263-274 (2007)
Stroh, T., Sarret, P., Tannenbaum, G.S., and Beaudet, A., Immunohistochemical distribution and subcellular localization of the somatostatin receptor subtype 1 (sst1) in the rat hypothalamus. Neurochem. Res. 31, 247-257 (2006)
Savdie, C., Fergusson, S.S.G., Vincent, J.-P., Beaudet, A., and Stroh, T., Cell-type-specific pathways of neurotensin endocytosis. Cell Tiss. Res. 324, 69-85 (2006)
Gendron, L., Lucido, A.L., Mennicken, F., O’Donnell, D., Vincent, J.-P., Stroh, T., and Beaudet, A., Morphine and pain-related stimuli enhance cell surface availability of somatic delta opioid receptors in rat dorsal root ganglia. J. Neurosci. 26, 953-962 (2006)
Sarret, P., Esdaile, M.J., Perron, A., Martinez, J., Stroh, T., and Beaudet, A., Potent spinal analgesia elicited through stimulation of NTS2 neurotensin receptors. J. Neurosci. 25, 8188-8196 (2005)
Wente, W., Stroh, T., Beaudet, A., Richter, D. and Kreienkamp, H.-J., Interactions with PDZ domain proteins PIST/GOPC and PDZ-K1 regulate intracellular sorting of the somatostatin receptor subtype 5. J. Biol. Chem. 280, 32419-32425 (2005)
Perron, A., Sarret, P., Stroh, T., and Beaudet, A., Identification and functional characterization of the 5-transmembrane domain variant isoform of the NTS2 neurotensin receptor in rat central nervous system. J. Biol. Chem. 280, 10219-10227 (2005)
